تختفي الصفات المنظمة للإنزيم عندما يعامل مع مركب زئبقي مثل بارا - هيدروكسي ميركيور بنزويت hydroxy mercuri benzoate p  ارتباط المادة الأساس غير تعاوني والإنزيم المحور يلك نشاط إنزيمي كامل وفقد الصفات المنظمة مع بقاء النشاط الإنزيمي يطلق عليه إزالة الحساسية desensitization فإزالة حساسية الإنزيم بالمركبات الزئبقية يصاحبه تفكك الإنزيم إلى نوعين من الوحدات الفرعية، يمكن فصلها بواسطة كروماتوكرافيا التبادل الأيوني بسبب اختلافها في الشحنات أو الحجم الجزي الكبير من الوحدات الفرعية يعرف بالوحدة الفرعية التحفيزية الفعال تحفيزيا الذي لا يتأثر نشاطها بواسطة ATP,CTP بينما الوحدات الفرعية الصغيرة يطلق عليها الوحدة الفرعية المنظمة الذي تكون خالية من النشاط التحفيزي إلا إنها تحتوي على مجاميع ارتباط معينه للمركبات CTP,ATP، الوحدات الفرعية التحفيزية تتألف من ثلاث سلاسل ببتيدية متعددة في حين الوحدة الفرعية المنظمة تتألف من سلسلتين ببتيدية متعددة، الوحدات الفرعية التحفيزية والمنظمة ترتبط عند خلطهما معا والمعقد الناتج يملك نفس التركيب البنائي للإنزيم الطبيعي وهو يلك نفس المنظمة للإنزيم الطبيعي، الصفات المنظمة للإنزيم AT Case توضح أن ارتباط مجموعة الفوسفيت كاربامويل والاسبارتيت تكون تعاونيا كما . مبين من العلاقة بين سرعة التفاعل والمادة الأساس الاسبارتيت فإن CTP يثبط نشاط الإنزيم بسبب انخفاض الفته تجاه المادة الأساس بدون التأثير على السرعة القصوى وان مدى التثبيط يعتمد على CTP الذي يصل إلى 90% ويعتمد على تركيز المادة الأساس بينما ATP ينشط الإنزيم والفة الإنزيم للمادة الأساس تزداد مع زيادة ATP في حين لا تتأثر السرعة القصوى للتفاعل وارتباط ATP CTP إلى الموقع المنظم من الإنزيم هو تنافسي، المستوى المرتفع من ATP يزيح CTP من الإنزيم لذلك لا يمكن بيان تأثير المثبط، تكون الأهمية البيولوجية لتنشيط الإنزيم بواسطة ATP مضاعفة لأنها تساعد على توازن سرع تكوين البيورين والبير ميدين نيوكليوتيدات الذي يحتاجها لتخليق الأحماض النووية وتنشيط الإنزيم بواسطة ATP بسبب توفرها كمادة أساس لبعض تفاعلات التخليق الحيوي للبيريميدين نيوكليوتيد مثل تخليق كاربامويل فوسفيت فسفرة UMP إلى UTP، AT Case يحفز الخطوة الأولية لتخليق الكاربامويل اسبارتيت carbamoyl Aspartate ويتكون الإنزيم من 12 سلسلة ببتيدية مرتبة إلى وحدات فرعية منظمه وتحفيزية، تنظيم سرعة تخليق البيرميدين نيوكليوتيد تحدث بواسطة AT Case الذي يحفز التفاعل الأول في تفاعلات الاسبارتيت مع كاربامويل فوسفيت الذي يثبط بواسطة الناتج النهائي للتفاعلات المتسلسلة وهو CTP، تتألف جزيئة الإنزيم من 6 وحدات فرعية تحفيزية و 6 وحدات فرعية منظمه الوحدات الفرعية التحفيزية ترتبط إلى جزيئات المواد الأساس بينما الوحدات الفرعية المنظمة ترتبط إلى المثبطات المنظمة مثل CTP، عندما الوحدات الفرعية المنظمة فارغة، فإن الإنزيم يكون في أقصى نشاطه وعند تجمع CTP، فأنه يرتبط مع الوحدات الفرعية المنظمة مما يسبب تغير في الهيئة التركيبية للإنزيم وهذه التغيرات تحوله إلى الوحدات الفرعية التحفيزية والذي تتحول إلى الهيئة التركيبية غير الفعالة، وجود ATP يمنع حدوث التغيرات المحفزة بواسطة CTP.

مواضيع ذات صلة

الطرد المركزي

كيمياء أنسجة الإنزيمات enzyme histochemistry

التقسيم الخلوي الثانوي للإنزيمات

تقدير المناعة الإشعاعية للإنزيمات

التقديرات الحركية المزدوجة coupled kinetic assays

تقدير حركية النشاط التحفيزي

التقدير الكمي لنشاط الإنزيم

تقدير الإنزيمات

اختيار المستحضر

isocitrate dehydrogenase

(Phosphofructokinase (PFKase

انزيم Phosphorylase