1

المرجع الالكتروني للمعلوماتية

علم الكيمياء

تاريخ الكيمياء والعلماء المشاهير

التحاضير والتجارب الكيميائية

المخاطر والوقاية في الكيمياء

اخرى

مقالات متنوعة في علم الكيمياء

كيمياء عامة

الكيمياء التحليلية

مواضيع عامة في الكيمياء التحليلية

التحليل النوعي والكمي

التحليل الآلي (الطيفي)

طرق الفصل والتنقية

الكيمياء الحياتية

مواضيع عامة في الكيمياء الحياتية

الكاربوهيدرات

الاحماض الامينية والبروتينات

الانزيمات

الدهون

الاحماض النووية

الفيتامينات والمرافقات الانزيمية

الهرمونات

الكيمياء العضوية

مواضيع عامة في الكيمياء العضوية

الهايدروكاربونات

المركبات الوسطية وميكانيكيات التفاعلات العضوية

التشخيص العضوي

تجارب وتفاعلات في الكيمياء العضوية

الكيمياء الفيزيائية

مواضيع عامة في الكيمياء الفيزيائية

الكيمياء الحرارية

حركية التفاعلات الكيميائية

الكيمياء الكهربائية

الكيمياء اللاعضوية

مواضيع عامة في الكيمياء اللاعضوية

الجدول الدوري وخواص العناصر

نظريات التآصر الكيميائي

كيمياء العناصر الانتقالية ومركباتها المعقدة

مواضيع اخرى في الكيمياء

كيمياء النانو

الكيمياء السريرية

الكيمياء الطبية والدوائية

كيمياء الاغذية والنواتج الطبيعية

الكيمياء الجنائية

الكيمياء الصناعية

البترو كيمياويات

الكيمياء الخضراء

كيمياء البيئة

كيمياء البوليمرات

مواضيع عامة في الكيمياء الصناعية

الكيمياء الاشعاعية والنووية

علم الكيمياء : الكيمياء الحياتية : الانزيمات :

انزيم Phosphorylase

المؤلف:  أ.د. جاسم محمد جندل

المصدر:  كيمياء الانزيمات

الجزء والصفحة:  ص340-342

2025-04-09

182

يوجد إنزيم الفوسفوريليز في العضلات الهيكلية في شكلين تتحول داخليا فيما بينها هما الفوسفوريليز الفعال أو الشكل a phosphorylase)) والفوسفوريليز غير الفعال أو الشكل phosphorylase b

وهو إنزيم ثنائي الوحدات dimer يتحول الشكل الفعال b إلى الشكل a بواسطة الفسفرة للمجموعة الهيدروكسيلية في الحامض الأميني السيرين للإنزيم في الموقع 14 في كل وحدة فرعية من الإنزيم يحصل تحوير تساهمي للإنزيم غير الفعال بواسطة phosphorylase kinase بينما يتم تحويل الشكل الفعال إلى شكل غير فعال بواسطة إنزيم phosphorylase phosphatase الذي يحلل مجموعة الفوسفوريل المرتبطة إلى السيرين في الموقع ،14، يكون الفوسفوريليز b للعضلات فعال فقط بوجود تركيز عالي من AMP حيث ترتبط AMP إلى الموقع الرابط للنيوكلوتيد مما يسبب تغير في الهيئة التركيبية لإنزيم فوسفوريليز b.ATP يعمل كمؤثر منظم سالب بسبب المنافسة مع AMP ، يمكن تثبيط الفوسفوريليز b بواسطة الكلوكوز -6 فوسفيت بسبب ارتباطه مع الموقع الآخر في الإنزيم وتحت الظروف الفسيولوجية، فإن الفوسفوريليز b يكون غير فعال بسبب التأثير المثبط للادينوسين ثلاثي الفوسفيت والكلوكوز - 6- فوسفيت بينما يكون الفوسفوريليز a فعال كليا ، بغض النظر عن مستويات AMP,ATP والكلوكوز - 6- فوسفيت، يمكن تقدير نسبة الإنزيم الفعال بواسطة معدل سرعة عملية الفسفرة أو إزالتها، في بقية العضلات، فإن تقريبا كل الإنزيمات تكون بشكل غير فعال b-form، زيادة مستوى الابتنفرين والتحفيز الكهربائي للعضلات ناتج عن تكوين الشكل الفعال a ويمكن السيطرة على النشاط التحفيزي لإنزيم الفوسفوريليز في العضلات الهيكلية لأن الإنزيم يستطيع أن يتكثف تحفيزيا إلى الهيئة التركيبية الغير فعالة (1) أو الهيئة التركيبية الفعالة (R) حيث أن الشكلين تكونان في حالة توازن لإنزيم الفوسفوريليز R=T) a) الذي يكون بعيد عن الجانب من الحالة المرنة الفعالة (R) بينما الفوسفوريليز b يكون تقريبا في حالة غير فعالة ما لم يرتفع مستوى AMP ويخفض مستوى ATP والكلوكوز - 6 - فوسفيت، يحفز الإنزيم إزالة الكلوكوز من سلسلة الكلايكوجين المستقيمة حتى تصل إلى أربع وحدات من التفرع، يوجد الإنزيم بشكلين ذكرت سابقا والذي تلعب دورا مهما في ايض الكربوهيدرات، فالإنزيم الفعال 2 في عضلات الأرنب يتكون من أربع وحدات tetramer مكونه من أربع سلاسل ببتيدية متماثلة كل سلسلة تحتوي سيرين الذي تتم استره مجموعته الهيدروكسيلية مع فوسفيت بينما ترتبط المجموعة الأمينية الحــــــرة للحامض الأميني اللايسين مع بيريدوكسال فوسفيت لتكوين قاعدة شيف، إزالة تلك المجاميع من الإنزيم ناتج عن عدم نشاط الإنزيم، يمكن إزالة مجاميع الفوسفيت بالتحليل المائي للإنزيم بوجود إنزيم الفوسفوريليز فوسفاتيز الموجود في العضلات.

إن عملية التحويل الداخلي للأشكال من 2 إلى b وبالعكس تلعب دورا مهما في تنظيم هدم الكربوهيدرات في الأنسجة.

EN

تصفح الموقع بالشكل العمودي