تثبيط الناتج النهائي المنسجم أو التراكمي يكون فعال عندما اثنان أو أكثر من نواتج التفاعل النهائية موجودة في الوسط حيث إن الإنزيم يكون غير حساس إلى الناتج النهائي المنفرد لكنه بصبح فعال عندما يكون هناك أكثر من اثنان من النواتج النهائية في الانسجام لتثبيط الإنزيم، ففي التثبيط للناتج النهائي المنسجم concreted feed back لها تأثير مسيطر ثانوي على الإنزيم حيث أن المادة الناتجة النهائية X تثبط الإنزيم ل وان الناتج النهائي لا يثبط الإنزيم e فالزيادة في إنتاج X يثبط فقط إنتاجه من خلال السيطرة على الانزيم d بينما يستمر الإنزيم a الذي يكون حساس للتثبيط فقط بوجود X,Y ، وابسط مثال ها هو تثبيط Asp- kinase بواسطة ارتباط الثريونين واللايسين معا إلا أن أيا منهما بشكل منفرد لا يثبط الإنزيم، التماثل يكون أساس في النموذج المنسجم لتداخل الوحدات الفرعية في الإنزيمات متعددة السلاسل الببتيدية وهو يختلف عن تداخلات homotropic الموجبة في النموذج المنسجم، ففي الخطوة الأولى من A إلى B تثبط فقط عندما يكون مستوى Y , Z موجودة في آن واحد حيث أن Kr هو ثابت التفكك الميكروسكوبي هو نفسه لارتباط المادة الأساس الأولى والثانية إلى الشكل R من الإنزيم ثنائي الوحدات dimeric enzyme، يجب أن يؤخذ بنظر الاعتبار العامل في المعادلة (5) بأن المادة الأساس يجب أن ترتبط إلى الموقعين في Ro لتكوين RI وبنفس الوقت فإن المادة الأساس يجب أن تتحرر من الموقعين في R2 لتكوين R1 عندما يكون التفاعل في حالة تشبح جزئي الذي نرمز له لا، فإن جزءا من المواقع الفعالة ترتبط مع المادة الأساس للإنزيم، فإن التشبع الجزئي يمكن التعبير عنه بالمعادلة التالية: Y=occupied site/ total sites=[R1] + 2[R2]/2([To]+[Ro]+[R1]+[R2]) --6 من الاستعاضة بالمعادلة (1) في المعادلة (5) والمعادلة (6) ، فإن التشبع الجزئي يساوي Y = ([S]/[Kr])=( [S] / Kr) 1+[S]/Kr/L+(1+[S]/Kr)2------7 فلو وجدنا العلاقة البيانية للمعادلة (7) عندما Kr = 10^-5 M و 10^-4= L ورسم العلاقة بين Y مقابل [S] يحصل على منحني من نوع sigmoidal بدلا من hyperbolic ومن ناحية أخرى، فإن ارتباط المادة الأساس يكون تعاوني وعندما يكون رقم الانقلاب لكل موقع نعال هو نفسة للمعتدات ES في R1, R2 ، فان ايجاد العلاقة بين سرعة التفاعل مقابل تركيز المادة الأساس يكون sigmoidal لان v =Y Vmax--8وعند غياب المادة الأساس، فإن كل جزيئات الإنزيم بشكل T وهناك جزيئة واحدة فقط بشكل R من مجموع  X10⁺⁴ جزيئات بشكل T، إضافة المادة الأساس يحول توازن الهيئة التركيبية في اتجاه الشكل R لأن المادة الأساس ترتبط فقط إلى الشكل R وعند ارتباط المادة الأساس إلى موقع واحد، فإن الموقع الآخر على نفس جزيئة الإنزيم، يجب أن يكون بشكل R وطبقا لاقتراض النموذج المنسجم، فإن الانتقال من الشكل T إلى الشكل R أو بالعكس يكون منسجم، حيث تزداد نسبة جزيئة الإنزيم بشكل R باستمرار مع إضافة كمية أكبر من المادة الأساس والارتباط للمادة الأساس يكون تعاوني وعندما يكون الموقع الفعال مشبع كل جزيئات الإنزيم بشكل R، تأثيرات المثبطات والمنشطات المنظمة يمكن حسابها بسهولة، فالمثبط المنظم يرتبط تفاضليا إلى الشكل T في حين أن المنشطات المنظمة ترتبط تفاضليا إلى الشكل ،R ، يعمل المثبط المنظم إلى تحويل داخلي بين R,T (R=T) بحيث يحصل توازن في الهيئة التركيبية تجاه T بينما المنشطات المنظمة تحولها إلى R، وهذه التأثيرات يعبر عنها كميا بواسطة التغير في ثابت التوازن المنظم (L) الذي يكون متغير في المعادلة (7) المثبط المنظم يزيد قيمة L في حين المثبط المنظم يقلل من قيمة L، تلك التأثيرات توضح العلاقة البيانية بين Y و [S] لتيم L (310) بوجود المنشط و 10⁴ بعدم وجود منشط ومثبط و 10⁵ بوجود مثبط، التشبع الجزئي Y في قيم [S] يقل بوجود المثبط ويزداد بوجود المنشط.

مواضيع ذات صلة

الطرد المركزي

كيمياء أنسجة الإنزيمات enzyme histochemistry

التقسيم الخلوي الثانوي للإنزيمات

تقدير المناعة الإشعاعية للإنزيمات

التقديرات الحركية المزدوجة coupled kinetic assays

تقدير حركية النشاط التحفيزي

التقدير الكمي لنشاط الإنزيم

تقدير الإنزيمات

اختيار المستحضر

isocitrate dehydrogenase

(Phosphofructokinase (PFKase

(Aspartate transcarbamoylase (AT Case