تيسر المخططات مزدوجة الانقلاب دراسة المثبطات

يمثل (الشكل 9-15) حالة نموذجية للتثبيط التنافسي المبين بيانياً بشكل مخطط لاين ويفر — بارك. وقد قيست سرعة التفاعل (Vi) عند تراكيز مختلفة للركيزة مع تركيز ثابت للمثبط.
 

وتتطابق اخطوط المرسومة عبر النقاط التجريبية عند المحور y. وبما أن الجزء المحصور y هو Vmaxا1 ، فهذا يعني أنه عند تركيز مرتفع بلا نهاية للركيزة S]/1 = 0) S] ) ، تكون Vi نفسها كما هي بغياب المثبط. ولكن يختلف الجزء المحصور على المحور x (الذي يرتبط بقيمة Km) باختلاف تركيز المثبط ويصبح رقماً أكبر (-1/ Km أصغر من 1/Km) في حال غياب المثبط.

إذن، يزيد المثبط التنافسي Km الظاهرية (Km) للركيزة. وبما أن قيمة Km هي تركيز الركيزة الذي يكون فيه تركيز الإنزيم الحر مساويا لتركيز الإنزيم الموجود بشكل EnzS، يتوفر إنزم حر بشكل واضح للارتباط مع المثبط. وبالنسبة إلى التثبيط التنافسي البسيط، يكون الجزء المحصور على المحورx هو:

يمكن حساب Km بغياب المثبط، وتقيم Ki باستعمال المعادلة السابقة؛ فإذا كان عدد مولات المثبط المضافة أكبر بكثير من عدد مولات الإنزيم الموجود، يمكن اعتبار تركيز المثبط [I] عموماً على أنه التركيز المضاف (المعروف) للمثبط.

وتشير قيم Ki لمجموعة منتبطات (تنافسية) مضاهئة للركيزة إلى أيها الاكثر كفاءة. وعند التركيز المنخفض، تودي المثبطات ذات القيمة K الأدنى إلى أكبر درجة من التثبيط. وتعمل الكثير من الأدوية الفعالة سريرياً كمثبطات تنافسية للأنشطة الإنزيمية الهامة في الخلايا الجرثومية والحيوانية.

مواضيع ذات صلة

الطرد المركزي

كيمياء أنسجة الإنزيمات enzyme histochemistry

التقسيم الخلوي الثانوي للإنزيمات

تقدير المناعة الإشعاعية للإنزيمات

التقديرات الحركية المزدوجة coupled kinetic assays

تقدير حركية النشاط التحفيزي

التقدير الكمي لنشاط الإنزيم

تقدير الإنزيمات

اختيار المستحضر

isocitrate dehydrogenase

(Phosphofructokinase (PFKase

(Aspartate transcarbamoylase (AT Case