علم الكيمياء
تاريخ الكيمياء والعلماء المشاهير
التحاضير والتجارب الكيميائية
المخاطر والوقاية في الكيمياء
اخرى
مقالات متنوعة في علم الكيمياء
كيمياء عامة
الكيمياء التحليلية
مواضيع عامة في الكيمياء التحليلية
التحليل النوعي والكمي
التحليل الآلي (الطيفي)
طرق الفصل والتنقية
الكيمياء الحياتية
مواضيع عامة في الكيمياء الحياتية
الكاربوهيدرات
الاحماض الامينية والبروتينات
الانزيمات
الدهون
الاحماض النووية
الفيتامينات والمرافقات الانزيمية
الهرمونات
الكيمياء العضوية
مواضيع عامة في الكيمياء العضوية
الهايدروكاربونات
المركبات الوسطية وميكانيكيات التفاعلات العضوية
التشخيص العضوي
تجارب وتفاعلات في الكيمياء العضوية
الكيمياء الفيزيائية
مواضيع عامة في الكيمياء الفيزيائية
الكيمياء الحرارية
حركية التفاعلات الكيميائية
الكيمياء الكهربائية
الكيمياء اللاعضوية
مواضيع عامة في الكيمياء اللاعضوية
الجدول الدوري وخواص العناصر
نظريات التآصر الكيميائي
كيمياء العناصر الانتقالية ومركباتها المعقدة
مواضيع اخرى في الكيمياء
كيمياء النانو
الكيمياء السريرية
الكيمياء الطبية والدوائية
كيمياء الاغذية والنواتج الطبيعية
الكيمياء الجنائية
الكيمياء الصناعية
البترو كيمياويات
الكيمياء الخضراء
كيمياء البيئة
كيمياء البوليمرات
مواضيع عامة في الكيمياء الصناعية
الكيمياء الاشعاعية والنووية
تحرض الركائز تغيرات في الشكل الفراغي للانزيمات
المؤلف:
د. روبرت موراي وآخرون
المصدر:
هاربرز في الكيمياء الحيوية
الجزء والصفحة:
ص 265
8-6-2021
2595
تحرض الركائز تغيرات في الشكل الفراغي للانزيمات
في حين فسر نموذج فيشر نوعية التاثرات بين الإنزيمات والركائز بسهولة، فإن الصلابة المومأ إليها في المقر (الموقع) الفعال للإنزيم أخفقت في تفسير التغيرات الديناميكية التي يجب أن تحدث خلال التحفيز. والنموذج الذي يشرح كلأ من هذه الأوجه من التحفيز الإنزيمي هو نموذج التلاؤم المحرض لكوشلاند Induced fit model of) (Koshland. ففي نموذج فيشر يفترض أن المقر التحفيزي يتشكل مسبقاً ليلائم الركيزة؛ أما في نموذج التلاؤم المحرض، فإن الركيزة حرض تغيرا في هيئة الانزيم بطريقة مماثلة لما يحدث من تغير في القفاز عند ارتدائه؛ وهذا يؤدي إلى تراصف ثمالات الأحماض الأمينية أو المجموعات الأخرى في الإنزيم بتوجه فراغي مناسب لارتباط الركيزة أو تحفيزها أو كليهما؛ ويحرض الإنزيم بدوره تغيرات مقابلة في ركائزه تؤدي إلى تبديل توجهها وهيئاتها إلى الحالة الانتقالية، وبذلك يستخدم طاقة الارتباط الداخلية التي تتاح بفعل التآثر بين الركيزة والإنزيم لإنقاص ΔGF.
وفي المثال الذي يعرضه (الشكل 9-4)، تساهم المجموعات الكارهة للماء والمجموعات المشحونة (المرقطة) كلاهما في ارتباط الركيزة، ويساهم الفسفوسيرين Phosphoserine) (-P)) ومجموعة السلفهدريل لثمالة السيستين في التحفيز؛ وئثتت الثمالات الأخرى غير المساهمة في أي من العمليتين بثمالات الليزين ((Lys والميثيونين (Met).
في غياب الركيزة، تكون المجموعات المحفزة والرابطة للركيزة متباعدة عن بعضها بعضاً بعدة مسافات للروابط. ويحرض اقتراب الركيزة حدوث تغير في هيئة بروتين الإنزيم يؤدي إلى تراصف المجموعات بشكل مناسب لارتباط الركيزة والتحفيز. وفي الوقت نفسه، يتغير التوجيه الفراغي (Spatial orientation) للمناطق الأخرى أيضاً، حيث تصبح المسافة بين الليزين والميثيونين أقصر (الشكل 9-4).
يمكن لمضاهئات الركائز. أن تحدث بعض التغيرات الصحيحة في هيئة الإنزيم، لكن ليس كلها (الشكل 9-5). فعند ارتباط الركيزة الحقيقية (A)، تصبح كافة المجموعات (الدوائر المغلقة السوداء) في حالة تراصف صحيح. أما ارتباط مضاهئ الركيزة، الذي يكون كبير الكتلة (الشكل 9-5 ب) أو صغيرا جدا (الشكل 9-5 جـ)، فيؤدي إلى تحريض تراصف غير صحيح. أما الخاصة الأخيرة فهي المقر الذي يبدو بشكل ثلمة صغيرة في الأسن ويمكن أن يرتبط به جزيء ناظم يسحب أحد ذراعي عديد الببتيد الذي يحمل مجموعة محفزة. قد يسمح هذا بارتباط الركيزة ولكن بدون حدوث التحفيز. وكما هو واضح في نموذج التلاؤم المحرض، مكن للثمالات المكونة للمقر المحفز أن تكون بعيدة بعضها عن بعض في البنية الأولية لكنها قريبة فراغياً في البنية ثلاثية الأبعاد (الثالثية).
ا