الانزيمات هي حفازات فراغية نوعية

تشكل معظم الركائز ثلاثة روابط على الأقل مع الإنزيمات. هذا «الارتباط ثلاثي الاتجاه» يؤدي إلى عدم تناظر الجزيء المتناظر بطريقة أخرى. ويظهر (الشكل 8-3) جزيئاً من ركيزة ممثلا بشكل ذرة كربون تحمل ثلاث مجموعات مختلفة، وهو على وشك الارتباط بثلاث نقاط على مقر إنزمي. وإذا جرى الوصول إلى هذا المقر من جهة واحدة فقط وكانت الذرات والمقرات المتتامة (Complementary) فقط قابلة للتآثر (فرضيات صالحة لإنزيمات حقيقية)، عندها يستطيع الجزيء الارتباط بطريقة واحدة فقط. ويمكن أن ينحصر التفاعل بالذرات المرتبطة مع المقرين 1 و 2 حتى ولو كانت الذرتان 1 و 4 متماثلتين تماما. وإذا أدرنا جزيء الركيزة نظريا في الفراغ، ستلاحظ أنه يمكن أن يتصل عند ثلاث نقاط بجهة واحدة من مستوي المقر وباتجاه واحد فقط. ونتيجة لذلك تصبح الذرتان 1 و 4 - رغم تماثهما - منفصلتين عند ارتباط الركيزة بالإنزيم، وبذلك سكن أن يشمل التغير الكيميائي الذرة 1 وليس الذرة 4، أو بالعكس. وفي حين أن المقرات الفعالة للإنزيمات ليست سطوحاً مستوية كما هو ظاهر في الشكل 8-3، غير أن هذا الشكل يوضح بشكل عام - على سبيل المثال — السبب في أن الاختزال المحفز بالإنزيم للبيروفات العاطلة بصريا ينجم عنه تشكيل اللاكتات المياسرة، وليس اللاكتات اليمينية.

الشكل 8-2 : ثنائي نوكليوتيد الأدينين والنيوكوتين أميد (+NAD) وثنائي نوكليوتيد الأدينين والنيوكوتين أميد المفسفت (+NADP). وتكون المجموعة R مجرد هيدروجين في الأول بينما تكون فسفات ( OPO₃^-2) في الثاني.

مواضيع ذات صلة

الطرد المركزي

كيمياء أنسجة الإنزيمات enzyme histochemistry

التقسيم الخلوي الثانوي للإنزيمات

تقدير المناعة الإشعاعية للإنزيمات

التقديرات الحركية المزدوجة coupled kinetic assays

تقدير حركية النشاط التحفيزي

التقدير الكمي لنشاط الإنزيم

تقدير الإنزيمات

اختيار المستحضر

isocitrate dehydrogenase

(Phosphofructokinase (PFKase

(Aspartate transcarbamoylase (AT Case