المرجع الالكتروني للمعلوماتية
المرجع الألكتروني للمعلوماتية

علم الاحياء
عدد المواضيع في هذا القسم 10456 موضوعاً
النبات
الحيوان
الأحياء المجهرية
علم الأمراض
التقانة الإحيائية
التقنية الحياتية النانوية
علم الأجنة
الأحياء الجزيئي
علم وظائف الأعضاء
المضادات الحيوية

Untitled Document
أبحث عن شيء أخر
غزوة الحديبية والهدنة بين النبي وقريش
2024-11-01
بعد الحديبية افتروا على النبي « صلى الله عليه وآله » أنه سحر
2024-11-01
المستغفرون بالاسحار
2024-11-01
المرابطة في انتظار الفرج
2024-11-01
النضوج الجنسي للماشية sexual maturity
2024-11-01
المخرجون من ديارهم في سبيل الله
2024-11-01

عبد العظيم بن علي رضا اللنجاني.
17-7-2016
التربية تعمل على تحقيق الديمقراطية
19-11-2017
لا تسلموا
9-5-2020
قاعدة إخبار ذي اليد
2024-09-02
ميكوز (الأمراض الفطرية التي تصيب النحل) (Fungus Diseases-(Mycoses
2024-05-23
التـنسيــق وأهميتـه The Importance of Coordination
12-10-2021

Cysteine  
  
2193   11:45 صباحاً   date: 30-12-2015
Author : T. Kortemme and T. E. Creighton
Book or Source : J. Mol. Biol. 253, 799–812
Page and Part :


Read More
Date: 29-12-2015 2026
Date: 30-12-2015 1758
Date: 24-4-2021 1861

Cysteine (Cys, C

 

The amino acid cysteine is incorporated into the nascent polypeptide chain during protein biosynthesis in response to two codons—UGU and UGC—and represents only 1.7% of the residues of the proteins that have been characterized. The cysteinyl residue incorporated has a mass of 103.15 Da, a van der Waals volume of 86 Å3, and an accessible surface area of 140 Å2. Cys residues are one of the most conserved type of residue during divergent evolution; they are interchanged in homologous proteins most frequently with serine residues.

The thiol group of the Cys side-chain

is the most reactive of any of the normal amino acids. It undergoes numerous chemical reactions with a variety of reagents. These reactions provide means for counting and measuring the number of Cys residues present in a protein (see Counting Residues and -Dithiobis-(2-Nitrobenzoic Acid), DTNB). It is the ionized thiolate anion that is reactive, and only it has absorbance in the UV region; the p Ka value of a typical exposed Cys thiol group is 8.7, but deviations as low as 3.5 and greater than 11 are known, depending on the environment (1).

In the nonionized form, the thiol group is not very polar or reactive, and thiol groups may be buried in folded proteins without the need for any hydrogen bonding. Approximately 40–50% of Cys residues are fully buried in folded protein structures. They occur predominantly in beta-sheet type of secondary structure. Cys residues can serve as efficient “capping” residues at the N-termini of a-helices in which their thiol group interacts with the hydrogen bonding groups of the backbone; the p Ka can then be decreased and the thiol groups made more reactive; probably for that reason, Cys residues occur at such positions in folded proteins only when important for function (2).

 A notable tendency is for two Cys residues of the same or different polypeptide chains to form disulfide bonds. This occurs only if the protein conformation permits, and disulfide formation is a useful probe of protein folding in vitro. In vivo, disulfide bonds are usually inserted primarily into proteins to be secreted by the catalyst protein disulfide isomerase.

If a protein is hydrolyzed to amino acids under conditions in which the disulfide bond persists, two cysteine amino acids linked by a disulfide bond result, which historically was known as the amino acid cystine. Peptide bonds preceding Cys residues can be cleaved by cyanylation with 2-nitro-5-thiocyanobenzoic acid, followed by incubation at alkaline pH (3). The reaction is specific for Cys residues but has the disadvantage that the new N-terminus generated is blocked and not amenable to further sequencing by the Edman Degradation.

Thiol groups have intrinsic affinities for many metal ions, and they are used in proteins to ligate ions of zinc, iron, and copper. In an extreme example, metallothioneins about a third of the residues are Cys. The thiol groups of Cys residues are also used as nucleophiles in catalysis in the thiol proteinases.

 Cys residues are the sites of several types of post-translational modifications, in addition to disulfide formation. Farnesyl groups and geranylgeranyl groups can be added to Cys residues at the C-termini of certain proteins, after removal of a few C-terminal residues. Palmitoyl groups can be attached in thioester linkages to the side chains of Cys residues.

References

1. J. W. Nelson and T. E. Creighton (1994) Biochemistry 33, 5974–5983.

2. T. Kortemme and T. E. Creighton (1995) J. Mol. Biol. 253, 799–812

3. G. R. Stark (1977) Meth. Enzymol. 47, 129–132. 




علم الأحياء المجهرية هو العلم الذي يختص بدراسة الأحياء الدقيقة من حيث الحجم والتي لا يمكن مشاهدتها بالعين المجرَّدة. اذ يتعامل مع الأشكال المجهرية من حيث طرق تكاثرها، ووظائف أجزائها ومكوناتها المختلفة، دورها في الطبيعة، والعلاقة المفيدة أو الضارة مع الكائنات الحية - ومنها الإنسان بشكل خاص - كما يدرس استعمالات هذه الكائنات في الصناعة والعلم. وتنقسم هذه الكائنات الدقيقة إلى: بكتيريا وفيروسات وفطريات وطفيليات.



يقوم علم الأحياء الجزيئي بدراسة الأحياء على المستوى الجزيئي، لذلك فهو يتداخل مع كلا من علم الأحياء والكيمياء وبشكل خاص مع علم الكيمياء الحيوية وعلم الوراثة في عدة مناطق وتخصصات. يهتم علم الاحياء الجزيئي بدراسة مختلف العلاقات المتبادلة بين كافة الأنظمة الخلوية وبخاصة العلاقات بين الدنا (DNA) والرنا (RNA) وعملية تصنيع البروتينات إضافة إلى آليات تنظيم هذه العملية وكافة العمليات الحيوية.



علم الوراثة هو أحد فروع علوم الحياة الحديثة الذي يبحث في أسباب التشابه والاختلاف في صفات الأجيال المتعاقبة من الأفراد التي ترتبط فيما بينها بصلة عضوية معينة كما يبحث فيما يؤدي اليه تلك الأسباب من نتائج مع إعطاء تفسير للمسببات ونتائجها. وعلى هذا الأساس فإن دراسة هذا العلم تتطلب الماماً واسعاً وقاعدة راسخة عميقة في شتى مجالات علوم الحياة كعلم الخلية وعلم الهيأة وعلم الأجنة وعلم البيئة والتصنيف والزراعة والطب وعلم البكتريا.