

علم الكيمياء

تاريخ الكيمياء والعلماء المشاهير

التحاضير والتجارب الكيميائية

المخاطر والوقاية في الكيمياء

اخرى

مقالات متنوعة في علم الكيمياء

كيمياء عامة


الكيمياء التحليلية

مواضيع عامة في الكيمياء التحليلية

التحليل النوعي والكمي

التحليل الآلي (الطيفي)

طرق الفصل والتنقية


الكيمياء الحياتية

مواضيع عامة في الكيمياء الحياتية

الكاربوهيدرات

الاحماض الامينية والبروتينات

الانزيمات

الدهون

الاحماض النووية

الفيتامينات والمرافقات الانزيمية

الهرمونات


الكيمياء العضوية

مواضيع عامة في الكيمياء العضوية

الهايدروكاربونات

المركبات الوسطية وميكانيكيات التفاعلات العضوية

التشخيص العضوي

تجارب وتفاعلات في الكيمياء العضوية


الكيمياء الفيزيائية

مواضيع عامة في الكيمياء الفيزيائية

الكيمياء الحرارية

حركية التفاعلات الكيميائية

الكيمياء الكهربائية


الكيمياء اللاعضوية

مواضيع عامة في الكيمياء اللاعضوية

الجدول الدوري وخواص العناصر

نظريات التآصر الكيميائي

كيمياء العناصر الانتقالية ومركباتها المعقدة


مواضيع اخرى في الكيمياء

كيمياء النانو

الكيمياء السريرية

الكيمياء الطبية والدوائية

كيمياء الاغذية والنواتج الطبيعية

الكيمياء الجنائية


الكيمياء الصناعية

البترو كيمياويات

الكيمياء الخضراء

كيمياء البيئة

كيمياء البوليمرات

مواضيع عامة في الكيمياء الصناعية

الكيمياء التناسقية

الكيمياء الاشعاعية والنووية
Protein Secondary Structure:- Common Secondary Structures Have Characteristic Bond Angles and Amino Acid Content
المؤلف:
David L. Nelson، Michael M. Cox
المصدر:
Lehninger Principles of Biochemistry
الجزء والصفحة:
p124-125
2026-04-18
33
Protein Secondary Structure:- Common Secondary Structures Have Characteristic Bond Angles and Amino Acid Content
The helix and the conformation are the major repetitive secondary structures in a wide variety of proteins, although other repetitive structures do exist in some specialized proteins (an example is collagen; see Fig. 4–13 on page 128). Every type of secondary structure can be completely described by the bond angles ϕ and ψ at each residue. As shown by a Ramachandran plot, the α helix and conformation fall within a relatively restricted range of sterically allowed structures (Fig. 4–9a). Most values of and taken from known protein structures fall into the expected regions, with high concentrations near the α helix and β conformation values as predicted (Fig. 4–9b). The only amino acid residue often found in a conformation outside these regions is glycine. Because its side chain, a single hydrogen atom, is small, a Gly residue can take part in many conformations that are sterically forbidden for other amino acids. Some amino acids are accommodated better than others in the different types of secondary structures. An overall summary is presented in Figure 4–10. Some
FIGURE 4–9 Ramachandran plots for a variety of structures. (a) The values of ϕ for ψ various allowed secondary structures are over laid on the plot from Figure 4–3. Although left-handed helices ex tending over several amino acid residues are theoretically possible, they have not been observed in proteins. (b) The values of ϕ
and ψ for all the amino acid residues except Gly in the enzyme pyruvate ki nase (isolated from rabbit) are overlaid on the plot of theoretically allowed conformations (Fig. 4–3). The small, flexible Gly residues were excluded because they frequently fall outside the expected ranges (blue).
الاكثر قراءة في مواضيع عامة في الكيمياء الحياتية
اخر الاخبار
اخبار العتبة العباسية المقدسة
الآخبار الصحية

قسم الشؤون الفكرية يصدر كتاباً يوثق تاريخ السدانة في العتبة العباسية المقدسة
"المهمة".. إصدار قصصي يوثّق القصص الفائزة في مسابقة فتوى الدفاع المقدسة للقصة القصيرة
(نوافذ).. إصدار أدبي يوثق القصص الفائزة في مسابقة الإمام العسكري (عليه السلام)