

علم الكيمياء

تاريخ الكيمياء والعلماء المشاهير

التحاضير والتجارب الكيميائية

المخاطر والوقاية في الكيمياء

اخرى

مقالات متنوعة في علم الكيمياء

كيمياء عامة


الكيمياء التحليلية

مواضيع عامة في الكيمياء التحليلية

التحليل النوعي والكمي

التحليل الآلي (الطيفي)

طرق الفصل والتنقية


الكيمياء الحياتية

مواضيع عامة في الكيمياء الحياتية

الكاربوهيدرات

الاحماض الامينية والبروتينات

الانزيمات

الدهون

الاحماض النووية

الفيتامينات والمرافقات الانزيمية

الهرمونات


الكيمياء العضوية

مواضيع عامة في الكيمياء العضوية

الهايدروكاربونات

المركبات الوسطية وميكانيكيات التفاعلات العضوية

التشخيص العضوي

تجارب وتفاعلات في الكيمياء العضوية


الكيمياء الفيزيائية

مواضيع عامة في الكيمياء الفيزيائية

الكيمياء الحرارية

حركية التفاعلات الكيميائية

الكيمياء الكهربائية


الكيمياء اللاعضوية

مواضيع عامة في الكيمياء اللاعضوية

الجدول الدوري وخواص العناصر

نظريات التآصر الكيميائي

كيمياء العناصر الانتقالية ومركباتها المعقدة


مواضيع اخرى في الكيمياء

كيمياء النانو

الكيمياء السريرية

الكيمياء الطبية والدوائية

كيمياء الاغذية والنواتج الطبيعية

الكيمياء الجنائية


الكيمياء الصناعية

البترو كيمياويات

الكيمياء الخضراء

كيمياء البيئة

كيمياء البوليمرات

مواضيع عامة في الكيمياء الصناعية

الكيمياء الاشعاعية والنووية
The catalytic efficiency of enzymes
المؤلف:
Peter Atkins، Julio de Paula
المصدر:
ATKINS PHYSICAL CHEMISTRY
الجزء والصفحة:
ص842-843
2025-12-27
52
The catalytic efficiency of enzymes
The turnover frequency, or catalytic constant, of an enzyme, kcat, is the number of catalytic cycles (turnovers) performed by the active site in a given interval divided by the duration of the interval. This quantity has units of a first-order rate constant and, in terms of the Michaelis–Menten mechanism, is numerically equivalent to kb, the rate constant for release of product from the enzyme–substrate complex. It follows from the identification of kcat with kb and from eqn 23.20b that
kcat = kb =
The catalytic efficiency, ε (epsilon), of an enzyme is the ratio kcat/KM. The higher the value of ε, the more efficient is the enzyme. We can think of the catalytic activity as the effective rate constant of the enzymatic reaction. From KM = (k′ a + kb)/ka and eqn 23.23, it follows that
ε =
The efficiency reaches its maximum value of ka when kb >> k′ a. Because ka is the rate constant for the formation of a complex from two species that are diffusing freely in solution, the maximum efficiency is related to the maximum rate of diffusion of E and S in solution. This limit (which is discussed further in Section 24.2) leads to rate constants of about 108–109 dm3 mol−1s−1 for molecules as large as enzymes at room temperature. The enzyme catalase has ε = 4.0 × 108 dm3 mol−1s−1 and is said to have attained ‘catalytic perfection’, in the sense that the rate of the reaction it catalyses is controlled only by diffusion: it acts as soon as a substrate makes contact.
Fig. 23.12The Lineweaver–Burk plot of the data for Example 23.3.
الاكثر قراءة في مواضيع عامة في الكيمياء الفيزيائية
اخر الاخبار
اخبار العتبة العباسية المقدسة
الآخبار الصحية

قسم الشؤون الفكرية يصدر كتاباً يوثق تاريخ السدانة في العتبة العباسية المقدسة
"المهمة".. إصدار قصصي يوثّق القصص الفائزة في مسابقة فتوى الدفاع المقدسة للقصة القصيرة
(نوافذ).. إصدار أدبي يوثق القصص الفائزة في مسابقة الإمام العسكري (عليه السلام)